Самые важные фракции белков плазмы

Большую часть растворимых в воде нелетучих компонентов плазмы крови составляют белки. На их долю приходится около 4% всех содержащихся в человеческом организме белков. Их содержание варьируется от шестидесяти до восьмидесяти граммов на литр.

Белки плазмы крови: ключевые сведения

В плазме человеческой крови содержится примерно сто разных белков. По критерию подвижности при электрофорезе они условно подразделяются на пять основных фракций, в том числе:

• альбумин;
• α1-глобулины;
• α2-глобулины;
• β-глобулины;
• γ-глобулины.

Среди этих белков наибольшая доля (приблизительно сорок пять граммов на литр) приходится на альбумин. Что это такое? Это соединение, могущее связывать липофильные соединения, благодаря чему оно способно выступать в качестве белка, переносящего ряд стероидных гормонов, жирные кислоты с длинными цепочками, медпрепараты, билирубин и витамины. Альбумин выполняет функцию резерва аминокислот для человеческого организма и играет немаловажную роль в сохранении коллоидно-осмотического кровяного давления. Помимо этого, он связывает ионы Mg2+ и Са2+.

Альбуминовая фракция включает в себя также преальбумин, переносящий гормон тироксин и продукт его метаболизма – иодтиронин.

Изначально деление на глобулин и альбумин базировалось на их разной способности растворяться в воде: глобулины растворяются лишь в присутствии солей, тогда как соединения альбуминовой фракции растворяются в чистой воде.

Количество различных важных функций, выполняемых глобулинами плазмы крови, весьма велико. Они принимают участие в транспортировке витаминов, липидов, ионов металлов и гормонов, формируют ключевые составляющие системы свертывания крови, в γ-глобулинах присутствуют антитела, благодаря которым обеспечивается иммунитет.

Синтез и разрушение

Основная часть белков плазмы вырабатывается в клетках печени, не считая иммуноглобулинов и пептидных гормонов. Практически все белки плазмы, не считая альбумина, представляют собой гликопротеины. В их состав входят олигосахариды, соединенные О- и N-гликозидными связями с остатками аминокислот. Зачастую концевым остатком углеводной цепочки служит сиаловая кислота. В случае отщепления данной группы нейраминидазой концевые остатки галактозы появляются на поверхности белка. После идентификации остатков десиалированных белков, выполняемой рецепторами галактозы, они связываются на гепатоцитах. Удаление в печени данных белков плазмы осуществляется посредством эндоцитоза. Т. е. от расположенных на поверхности белка олигосахаридов зависит продолжительность жизни белков плазмы, длительность биохимического полупериода которых колеблется от нескольких суток до одного месяца.

В здоровом организме содержание белков плазмы сохраняется на стабильном уровне. Но при болезнях органов, принимающих участие в формировании и катаболизме данных белков, их концентрация меняется. Если ткани повреждаются цитокинами, то происходит увеличение формирования белков острой фазы.

Использование электрофореза

Для разделения белков и иных заряженных макромолекул используется электрофорез. Среди методов данной группы наибольшей простотой отличается электрофорез на носителе. В наибольшей степени это относится к ацетилцеллюлозной пленке. Причем сывороточные белки, движущиеся к аноду вследствие существования избыточного отрицательного заряда, делятся на пять вышеперечисленных фракций. Разделившиеся белки могут быть окрашены с использованием красителей, и в окрашенных полосах можно оценить объем белков денситометрическими способами.